Dreionin

Kurze Antwort

Threonin (oft eingedeutscht: Dreionin) ist eine essentielle Aminosäure mit der Summenformel C₄H₉NO₃, die der Körper nicht selbst herstellen kann und deshalb täglich über die Nahrung aufnehmen muss. Sie ist Baustein fast aller Proteine und spielt eine besondere Rolle in der Darmbarriere und im Immunsystem – Bereiche, in denen die Nutrigenomik konkrete Genmarker identifiziert hat.

Threonin auf einen Blick
Chemische Formel C₄H₉NO₃ (alpha-Amino-beta-hydroxybuttersäure)
Typ Essentielle Aminosäure – muss über Nahrung aufgenommen werden
Empfohlene Zufuhr WHO: ca. 15 mg/kg Körpergewicht/Tag (Erwachsene)
Hauptquellen Fleisch, Milchprodukte, Eier, Hülsenfrüchte, Nüsse
Besondere Rolle Darmschleimhaut (Muzin-Produktion), Immunzellen, Kollagen
Genetik-Bezug Phosphorylierungs-Sites: CDK1, PKA-Zielproteine – Threonin als biochemischer Schalter

Threonin ist unter den essentiellen Aminosäuren oft weniger bekannt als Leucin oder Tryptophan. Dabei ist sie für die Darmgesundheit besonders wichtig: Muzine – die Schutzschicht der Darmschleimhaut – bestehen zu einem grossen Teil aus Threonin. Bei proteinreicher Ernährung ist Threoninmangel in Industrieländern selten; bei veganer Ernährung oder einseitiger Kost kann er auftreten.

Warum Threonin essenziell ist – und wo es steckt

  • Proteinbiosynthese: Als häufige Aminosäure in Körperproteinen ist Threonin Bestandteil nahezu aller Strukturproteine.
  • Darmbarriere: Das Schleim-Protein Muzin (MUC2) ist ausserordentlich threoninreich – ohne genug Threonin leidet die Schleimhautschutzschicht.
  • Immunfunktion: Antikörper und Thymusproteine enthalten hohe Threonin-Anteile.
  • Kollagen: Als Hydroxyprolin- und Hydroxylysin-Vorläufer-System beteiligt.

Threonin-Quellen in der Ernährung

Threoningehalt (mg je 100 g)
Hühnerbrust (gegart) ~1100 mg
Käse (Emmental) ~1000 mg
Linsen (gekocht) ~380 mg
Tofu ~370 mg
Hafer ~350 mg
Threonin: Schlüsselfunktionen im ÜberblickThreoninessentielle ASMuzin / DarmbarriereProteinbiosynthesePhosphorylierungs-SiteMUC2-GenAlle KörperproteineCDK1, PKA
Threonin hat drei Kernrollen: als Muzin-Baustein für die Darmschleimhaut, als universelle Aminosäure in Proteinen und als biochemischer Signalschalter.

Threoninmangel: wer ist gefährdet?

In Ländern mit ausreichender Proteinversorgung ist ein Mangel selten. Gefährdet sind: Veganer mit sehr einseitiger Kost, Menschen mit schweren Resorptionsstörungen (Morbus Crohn, Zöliakie) sowie in der Entwicklungshilfe Kinder in eiweissarmen Regionen. Symptome eines Mangels sind schwer von allgemeinem Proteinmangel zu trennen: Muskelschwund, Immunschwäche, verlangsamte Wundheilung.

Häufige Fragen

Was ist der Unterschied zwischen Threonin und Dreionin?

Kein inhaltlicher Unterschied. «Dreionin» ist eine ältere eingedeutschte Schreibweise; der korekte Fachbegriff lautet Threonin (englisch: threonine).

Brauchen Sportler mehr Threonin?

Bei intensivem Ausdauer- und Kraftsport steigt der gesamte Aminosäure-Bedarf. Wer ausreichend Gesamtprotein zuführt (1,4–2 g/kg KG), deckt auch Threonin in der Regel problemlos ab.

Hilft Threonin bei Darmproblemen?

Für seine Rolle in der Muzin-Produktion gibt es gute Belege. Ob gezielte Supplementierung bei Leaky Gut hilft, ist noch nicht eindeutig klinisch belegt.

Gibt es Threonin-Nahrungsergänzungsmittel?

Ja – als L-Threonin-Pulver oder Kapsel erhältlich. Für gesunde Menschen mit normaler Ernährung aber nicht notwendig.

Wie unterscheidet sich Threonin von Serin?

Threonin und Serin sind beide Hydroxyaminosäuren mit ähnlicher Struktur. Serin ist nicht essenziell (kann vom Körper hergestellt werden); Threonin ist essenziell und muss über Nahrung zugeführt werden.

Fazit

Threonin ist eine essentielle Aminosäure, die weit mehr ist als ein Proteinbaustein: als Muzin-Komponente schützt sie den Darm, als Phosphorylierungs-Zielstruktur reguliert sie zelluläre Signalwege. Genetische Varianten in Kinasen und Muzin-Genen bestimmen mit, wie hoch dein individueller Threoninbedarf ist. Wer sich ausgewogen ernährt, deckt ihn problemlos ohne Supplemente.

Quellen

  1. WHO/FAO: Protein and Amino Acid Requirements in Human Nutrition, WHO Technical Report Series 935, 2007.
  2. Faure M et al.: Threonine utilization for intestinal mucin synthesis: a review, Amino Acids, 2005.
  3. Johnson LN, Barford D: The effects of phosphorylation on the structure and function of proteins, Annu Rev Biophys Biomol Struct, 1993.

Redaktioneller Lexikon-Beitrag von gene.ch · informativ, keine Heil- oder Gesundheitsversprechen · zuletzt geprüft 2026.

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